Генетично модифіковані організми
Об'єкти природно-заповідного фонду України, що мають охоронні морські акваторії
https://sea.gov.ua/index.php/2016/07/28/mpa/
Чорне море
Біота ЧОРНОГО МОРЯ
Азовське море
Екологічні проблеми Азовського моря
Ялтинський гірсько-лісовий природний заповідник
Кримський природний заповідник
Основні природні комплекси гірського Криму
https://docs.google.com/presentation/d/1PWzPJkgXMUPO7F57JyxJNyC3OGkYRBkHX3dwh9OUGwE/edit?usp=drivesdk
Карпатський біосферний заповідник
Біорізноманітність Українських Карпат
Про тварин, які зникають з території України
https://eprdep.zht.gov.ua/novyny14112018.htm
Проблеми збереження степу та шляхи його вирішення в Природному заповіднику «Єланецький Степ»
http://steppe.mk.ua/problemi-zberezhennya-stepu-ta-shlyaxi-jogo-virishennya-v-prirodnomu-zapovidniku-yelaneckij-step/
Степова зона України
Біорізноманітність українських степів
Національні природні парки Правобережного лісостепу
https://nppg.gov.ua/uk/node/75
Національні природні парки Лівобережного лісостепу
https://ukrainaincognita.com/siverskyi-donets/natsionalnyi-pryrodnyi-park-gomilshanski-lisy
Природні заповідники лісостепу
У зоні лісостепу з метою охорони і збереження в природному стані лісостепових ділянок з унікальним рослинним і тваринним світом, було створено 4 природні заповідники: Канівський, «Розточчя», «Медобори» та «Михайлівська цілина».
Канівський природний заповідник
"Розточчя"
"Медобори"
"Михайлівська цілина"
Основні природні комплекси лісостепової зони
.jpg)
.jpg)
.jpg)
.jpg)
4). Національні природні парки Українського Полісся
3). Природні заповідники Українського Полісся
Презентація "Червона Книга Полісся"
https://drive.google.com/drive/folders/17OYLaJSEgFq5ps_EMeMj3PSO9VXVWjRh?usp=share_link
2). Ландшафти Українського Полісся
1). Українське Полісся
23 лютого "Екосистеми та ландшафти України особливого наукового та природоохоронного значення"
Презентація до уроку
22 лютого "Проблема біологічних інвазій"
Ідентификатор конференції: 646 349 6346 Код доступа: 4sUm9Y
1). Теоретичний матеріал
2). Презентація "Проблема біологічних інвазій"
Топ 10 Національних парків України
Українські Карпати та Гірський Крим
Практична робота "Розв'язування задач з екології"
Онлайн уроки завжди будуть за посиланням
https://us05web.zoom.us/j/6463496346?pwd=SmZmU2p5TlVvdkJ6TkRKU3RkeUVxdz09
Идентификатор конференции: 646 349 6346
Код доступа: 4sUm9Y
.jpg)
У генетичному коді використано чотири знаки для
кодування (А, Г, Ц, Т (У), але треба закодувати 20 мономерів білків – амінокислот.
Неможливо закодувати кожну амінокислоту відповідним нуклеотидом; навіть
кодування двома нуклеотидами буде недостатнім (є лише 16 варіантів). Необхідно
використати щонайменше 3 нуклеотиди.
Георгій Антонович
Гамов у 1954 році опублікував статтю, де першим підняв питання
генетичного коду, доводячи, що "при поєднанні 4 нуклеотидів трійками
виходять 64 різноманітні комбінації, чого достатньо для "запису спадкової
інформації".
Тож кодони (одиниці генетичного коду) мають 3 нітрогеновмісні основи, триплет нуклеотидів.
Генетичний код - встановлені відповідності між певною послідовністю нуклеотидів ДНК (і-РНК)
і амінокислотами в білку.
• Триплетність – одну амінокислоту кодує
послідовність із трьох нуклеотидів.
Поділивши цей ряд на
трійки (триплети), відразу розшифруємо, які амінокислоти і в якій послідовності
є в молекулі білка:
А–Ц–А Т–Т–Т А–А–Ц Ц–А–А Г–Г–Г
Цистеїн Лізин Лейцин
Валін Пролін
• Виродженість – одна амінокислота може кодуватись
декількома триплетами ( це підвищує надійність коду). 18 із 20 амінокислот
кодуються 2-6 триплетами і тільки триптофан і метіонін – одним.
• Специфічність(однозначність) – кожен триплет кодує тільки
одну амінокислоту. Триплети УАА,УАГ, УГА не кодують амінокислот, їх називають
стоп кодонами, вони означають припинення синтезу поліпептидного ланцюга.
Триплет АУГ позначає місце, де починає синтезуватись наступний поліпептидний
ланцюг.
• Універсальність – генетичний код універсальний
для усіх живих організмів.
·
Дискретність (не перекривається)– зчитуються кодони один
за одним, з однієї певної точки в одному напрямку, тобто той самий нуклеотид не
може входити одночасно до складу двох сусідніх триплетів (виняток – геном
вірусів у якому зустрічаються перекривання).
Як передати інформацію про послідовність амінокислот у
білку до того місця, де білок синтезується? Хто буде виконувати роль посередника
у цьому процесі? (і-РНК)
2.
Транскрипція — передавання інформації про структуру білка з молекули
ДНК на і-РНК. Інформація про структуру конкретного білка
(наприклад, якогось ферменту) закодована на молекулі ДНК, яка міститься в
ядрі. Ця інформація може бути передається на
молекулу і - РНК лише в тому разі, коли подвійний ланцюг ДНК на певному відрізку роз’єднається
і кожний із ланцюгів відійде один від одного.
Цей процес здійснюється за допомогою специфічних ферментів, які розривають водневі зв’язки між азотистими основами
окремих ланцюгів. Далі за участю ферменту РНК-полімерази вздовж
одного із роз’єднанихланцюгів ДНК розпочинається синтез молекули і-РНК. За принципом
комплементарності послідовність нуклеотидів повністю відповідатиме послідовності нуклеотидів
в одному з ланцюгів молекули ДНК. Отже, певна ділянка ДНК (ген) є матрицею для
відповідної і-РНК.
1. Етапи біосинтезу білка
- трансляція.
Отже, молекула і- РНК із записаною на неї інформацією прямує до рибосоми. Туди ж прямує «будівельний матеріал» з якого будується білок – молекули амінокислот.І розпочинається етап реалізації спадкової інформації – синтезується відповідний білок.
Трансляція — процес синтезу
поліпептидного ланцюга на і- РНК-матриці, що відбувається на рибосомах.
· ініціація -
початок трансляції - триплет АУГ, що
кодує амінокислоту метіонін, утворює
ініціативний комплекс, який дає сигнал про початок синтезу поліпептидного
ланцюга;
· елонгація -
багаторазово повторюваний процес: і-РНК зв’язана з рибосомою таким чином, що
опиняється між двома її субодиницями; рибосома рухається зліва направо по і-РНК
і складає білкову молекулу. Рибосома має функціональний центр - розміри
відповідають довжині двох триплетів
·
термінація - закінчення
трансляції: ІРНК містить стоп-кодон, який не кодує амінокислоти, а сигналізує
про завершення синтезу білкової молекули. Останній етап - посттрансляційна
модифікація - білок набуває природної структури - утворює певну
просторову конфігурацію (спіраль, клубок).
Синтезовані білки спочатку накопичуються в
каналах і порожнинах ендоплазматичної сітки,
а потім транспортуються до органел і ділянок клітин, де вони використовуються.
1.
Форми
існування енергії в біологічних системах
Хімічна — енергія хімічних зв'язків;
електрична - нервовий імпульс, що йде по
нервовому волокну;
механічна - рух мікроорганізмів,
скорочення м'язів;
теплова - підтримка постійної температури
тіла;
світлова -
перетворення енергії хімічних зв'язків в енергію світіння у деяких мікроорганізмів,
комах, глибоководних риб та ін.
АТФ - єдине і універсальне джерело енергії
в клітині.
Єдиним
джерелом енергії для живих організмів є Сонце. Якщо всі речовини на Землі
роблять колообіг, то сонячна енергія надходить односпрямованим
потоком.
З курсу ботаніки ви вже знаєте що в процесі фотосинтезу світлова енергія
перетворюється в хімічну (енергію хімічних зв'язків), а ця енергія
перетворюється в інші види енергії, але знову в енергію сонячного
променя перетворитися не може.
Поняття про метаболізм
Так як енергія найчастіше перебуває у вигляді хімічних зв’язків різноманітних речовин, то обмін енергії безпосередньо пов’язаний з обміном речовин. Обмін речовин (метаболізм) — сукупність хімічних перетворень, які відбуваються у клітині, забезпечують їхній ріст, життєдіяльність і відтворення. Обмін речовин живої клітини складається з двох протилежно спрямованих видів реакцій — катаболічних і анаболічних. Сукупність реакцій розпаду органічних сполук називається катаболізмом, або енергетичним обміном (переважає при активній фізичній роботі, старінні) Сукупність реакцій синтезу органічних сполук називають анаболізмом, або пластичним обміном (відбувається коли організм росте і активно розвивається - в молодому віці).
Унаслідок розщеплення (катаболізму) органічних сполук (білків, жирів,
вуглеводів) виділяється теплова енергія, яка акумулюється в хімічних зв'язках
молекул АТФ. Ця енергія
використовується клітиною в анаболітичних процесах - синтезі власних, необхідних на даний
момент часу білків, жирів і вуглеводів. Таким чином, енергетичний і пластичний
обмін тісно зв'язані між собою потоками речовин й енергії.
Заповніть таблицю «Відмінність асиміляції від дисиміляції».
|
Питання для порівняння |
Асиміляція (пластичний обмін) |
Дисиміляція (енергетичний обмін) |
|
1. Переважні типи біохімічних
реакцій |
|
|
|
2. Що відбувається з власними
органічними речовинами клітини ? |
|
|
|
3.Енергетичні перетворення |
|
|
|
4. Біологічне значення |
|
|
|
5. В якому віці переважають ? |
|
|
|
|
||
|
| ||
.jpg)
.jpg)
Практична робота № 1
Тема: Розв’язування елементарних вправ зі
структури білків та нуклеїнових кислот.
Мета: навчитися
розв’язувати елементарні вправи зі
структури білків та нуклеїнових кислот.
|
ДЛЯ РОЗВ’ЯЗУВАННЯ ВПРАВ З МОЛЕКУЛЯРНОЇ БІОЛОГІЇ ВАЖЛИВО ПАМ’ЯТАТИ!!! 1.
Відстань між
двома нуклеотидами 0,34 нм. 2.
Молекулярна маса
нуклеотида 345 а.о.м., а маса амінокислоти – 100 а.о.м. 3.
Молекули РНК
складені здебільшого з одного ланцюга, а ДНК – з двох. 4.
Ген – це ділянка
молекули ДНК, що складається з двох ланцюгів нуклеотидів. 5.
Правило Чаргаффа (правило комплементарності): кількість аденінових нуклеотидів у молекулі ДНК
дорівнює кількості тимінових (А=Т), а кількість гуанінових – кількості
цитозинових (Г=Ц), звідси сума А+Г=Т+Ц, (А+Т) + (Г+Ц) = 100%. |
ПРИКЛАДИ РОЗВ’ЯЗУВАННЯ ВПРАВ З МОЛЕКУЛЯРНОЇ БІОЛОГІЇ
Розв’язування
вправ на знаходження послідовності нуклеотидів у молекулі ДНК, РНК
Вправа 1. Один із ланцюгів молекули ДНК має таку
послідовність нуклеотидів:
-
А – А – А – Ц – Ц –
Ц – Г – Г – Г – Т – Т – Т –
Яку
послідовність нуклеотидів має другий ланцюг цієї молекули?
Розв’язання: У відповідності з принципом комплементарності:
ІІ ланцюг
ДНК: - Т – Т – Т – Г – Г – Г – Ц
– Ц – Ц – А – А – А –
Розв’язування вправ на знаходження
довжини і маси фрагмента молекули ДНК
Вправа 2. Довжина фрагмента ДНК – 680 нм.
Визначте кількість
нітрогенвмісних основ у даному фрагменті.
Розв’язання: відомо, що відстань між двома нуклеотидами 0,34 нм.
Молекула ДНК складається з двох ланцюгів, тому довжина
фрагмента буде відповідати довжині одного ланцюга.
Кількість нітрогеновмісних основ у ланцюзі становить:
680 нм : 0,34 нм = 2000 пар нітрогенвмісних основ.
Молекула ДНК дволанцюгова, тому кількість нітрогенвмісних
основ:
2000 х 2 = 4000.
Відповідь: у даному
фрагменті ДНК 4000 нітрогенвмісних основ.
Вправа 3. На фрагменті одного ланцюга ДНК нуклеотиди розташовані в
послідовності: … - АГТ – АЦГ – ГЦА – ТГЦ – АГЦ - …Визначте довжину і масу
цієї ділянки.
Розв’язання
1.
Керуючись властивістю ДНК, здатністю до самовідтворення
(реплікації), в основі якого лежить комплементарність, запишемо схему
дволанцюгової ДНК:
ДНК :
… - АГТ – АЦГ – ГЦА – ТГЦ – АГЦ - …
… - ТЦА – ТГЦ – ЦГТ – АЦГ –
ТЦГ - …
2.
Довжина одного
нуклеотида, або відстань
між двома сусідніми вздовж осі ДНК, становить 0,34 нм. Довжина
дволанцюгового фрагмента дорівнює довжині одного ланцюга.
l = 15 х
0,34 = 5,1 (нм) (15 - кількість нуклеотидів в одному ланцюгу).
3.
Середня молекулярна маса одного нуклеотида 345 а.о.м.,
молекулярна маса фрагмента ДНК:
Мr = (15 х
2) х 345 = 5175 (а.о.м) (30 – кількість нуклеотидів у двох ланцюгах).
Відповідь. Другий ланцюг фрагмента ДНК має
таку структуру: ТЦА – ТГЦ – ЦГТ – АЦГ – ТЦГ ; довжина фрагмента ДНК – 5,1
нм; молекулярна маса фрагмента ДНК – 5175 а.о.м.
Вправа 4. До складу білка входить 800 амінокислот.
Визначте довжину гена, що кодує синтез цього білка.
|
Дано: Склад білка –
800 АК; l (нуклеотида) –
0,34 нм. l (гена) - ? |
1) Визначаємо кількість нуклеотидів в
одному ланцюзі гена, який кодує даний білок: 800 х 3 = 2 400 (нуклеотидів) 2) Визначаємо довжину гена: l (гена) =
2 400 х 0,34 нм Відповідь. Довжина
гена, який кодує синтез даного білка – 816 нм. |
Вправа 5. Білок складається зі 124 аміноліслот. Порівняйте відносні молекулярні маси
білка та гена, який його кодує.
Розв’язання:
|
Дано: Склад білка –
124 амінокислоти; Мr(амінокислоти)
= 100; Мr(нуклеотида)
= 345. |
1) Визначаємо відносну молекулярну
масу білка: 124 х 100 = 12 400 2) Визначаємо кількість нуклеотидів у
складі гена, що кодує даний білок: 124 х 3 х 2 = 744 (нуклеотиди). 3) Визначаємо відносну молекулярну
масу гена: 744 х 345 =
256 680 4) Визначаємо, у скільки разів ген
важчий за білок: 256 680 : 12400 = 20,7
(рази) Відповідь. Відносна
молекулярна маса гена у 20,7 рази більша, ніж кодованого білка. |
|
Мr(гена) - ? Мr(білка) - ? |
Вправа 6. До складу білка входить 800 амінокислот.
Визначте довжину гена, що кодує синтез цього білка.
|
Дано: Склад білка –
800 АК; l (нуклеотида) –
0,34 нм. l (гена) - ? |
1) Визначаємо кількість нуклеотидів в
одному ланцюзі гена, який кодує даний білок: 800 х 3 = 2 400 (нуклеотидів) 2) Визначаємо довжину гена: l (гена) =
2 400 х 0,34 нм Відповідь. Довжина
гена, який кодує синтез даного білка – 816 нм. |
|
|
|
|
|
|
Вправа 7. Гормон росту людини (соматотропін) – білок, що містить 191 амінокислоту. Скільки кодуючи нуклеотидів і триплетів входить до складу гена соматотропіну?
Розв’язання
Одну амінокислоту кодує триплет нуклеотидів ,
отже, до складу гена соматотропну входить 191 триплет.
191 х 3 = 573 (нуклеотиди) – один ланцюг;
573 х 2 = 1146 (нуклеотидів) – обидва ланцюги.
Відповідь. До складу гена
соматотропіну входить 191 триплет, що містить 1146 нуклеотидів (обидва ланцюги
гена).
Розв’язування вправ на визначення %
і числа нуклеотидів у молекулі ДНК
Вправа 8. Фрагмент
молекули ДНК містить 30 %
гуанілових нуклеотидів. Визначити відсотковий вміст інших видів нуклеотидів.
|
Дано: Г = 30 % |
Розв’язання: З правила
Чаргаффа: Г + Ц =
30%+30%=60% Або: Г = Ц = 30%; Г + Ц = 60%; А = Т = 100% - 60% = 40 %. А = Т = 40 : 2 = 20 %. |
|
|
|
Відповідь:
А = Т = 20%; Г = Ц = 30%. |
|
Розв’язування вправ з використанням
генетичного коду
Вправа 9.Фрагмент першого ланцюга ДНК має таку нуклеотидну
послідовність: ТАЦАГАТГГАГТЦГЦ. Визначте послідовність мономерів білка,
закодованого фрагментом другого ланцюга ДНК.
Розв’язання
|
|
ДНК:
- |
ТАЦ |
- |
АГА |
- |
ТГГ |
- |
АГТ |
- |
ЦГЦ- |
|
|
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
|
|
АТГ |
- |
ТЦТ |
- |
АЦЦ
- |
ТЦА |
- |
ГЦГ- |
|
|
|
іРНК:
- |
УАЦ |
- |
АГА |
- |
УГГ |
- |
АГУ |
- |
ЦГЦ- |
|
|
Білок:
- |
тир |
- |
арг |
- |
трип |
- |
сер |
- |
арг- |
Відповідь. Послідовність мономерів білка:
тирозин – аргінін – триптофан – серин – аргінін.
Вправа 10. Фрагмент
ланцюга А білка нормального гемоглобіну складається із 7 амінокислот,
розміщених у такій послідовності:
вал – лей – лей – тре – про – глн –
ліз.
1. Яка будова фрагмента іРНК, що є
матрицею для синтезу цього фрагмента молекули гемоглобіну?
2. Яка будова фрагмента ДНК, що
кодує дану іРНК?
Розв’язання-відповідь
|
Білок: |
вал |
- |
лей |
- |
лей |
- |
тре |
- |
про |
- |
гли |
- |
ліз |
|
іРНК: |
ГУУ |
- |
УУА |
- |
УУА |
- |
АЦУ |
- |
ЦЦУ |
- |
ЦАА |
- |
ААА |
|
ДНК: |
ЦАА |
- |
ААТ |
- |
ААТ |
- |
ТГА |
- |
ГГА |
- |
ГТТ |
- |
ТТТ |
|
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
| | | |
|
|
ГТТ |
|
ТТА |
|
ТТА |
|
АЦТ |
|
ЦЦТ |
|
ЦАА |
|
ААА |
ВПРАВИ ДЛЯ САМОСТІЙНОГО
РОЗВ’ЯЗУВАННЯ
1.
Визначте послідовність нуклеотидів у ланцюгу ДНК, якщо
комплементарний йому ланцюг має будову: … - ГТЦ – АГА – ЦТА – АГЦ – ТАГ –
________________________________________________________________________
2.
Фрагмент першого ланцюга ДНК має нуклеотидний склад:
-
ГГГ – ЦАТ – ААЦ – ГЦТ –
Визначте: 1. Послідовність
нуклеотидів у відповідному фрагменті другого ланцюга; 2.Довжину фрагмента ДНК.
3.
Довжина фрагмента ДНК 1360 нм. Визначте кількість
нітрогенвмісних основ у даному фрагменті, якщо відомо, що відстань між
нуклеотидами складає 0, 34 нм.
4.
У молекулі ДНК гуанінові нуклеотиди складають 30% від
загальної кількості. Визначте % вміст інших нуклеотидів.
5.
До складу білка входить 600 амінокислот. Визначте довжину
гена, який кодує цей білок, якщо відстань між нуклеотидами складає 0,34 нм.
6.
Молекулярна маса білка становить 14 000. Визначте
масу гена, що його кодує, якщо молекулярна маса амінокислоти 100, а нуклеотида
345.
7.
Фрагмент першого ланцюга ДНК має таку
нуклеотидну послідовність: ГЦАТГЦЦЦГАТТГАТ. Визначте послідовність мономерів
білка, закодованого фрагментом другого ланцюга ДНК.
Висновок: на сьогоднішньому уроці ми навчилися розв’язувати елементарні вправи зі структури білків та
нуклеїнових кислот.
1.
Будова молекули
РНК. Типи РНК та її функції у клітинах живих організмів
З попередніх уроків вам вже відомо, що РНК та ДНК – це нуклеїнові кислоти,
що є високомолекулярними біополімерами, мономерами яких є нуклеотиди.
·
З яких основних частин складається
будь який нуклеотид?
·
Які відмінності є між нуклеотидами?
·
Яким чином вони між собою з’єднуються?
Як і
молекулам білків, нуклеїновим кислотам притаманні різні рівні просторової організації (конформації). Розглянемо
особливості будови молекули РНК.
РНК
– це одно ланцюгова молекула, що може мати первинну, вторинну та третинну конформацію.
.jpg)
1.
Будова ДНК.
Принцип компліментарності
На відміну від молекул РНК, молекули
ДНК знаходяться у клітинах еукаріотів лише у ядрі, пластидах та мітохондріях, у
прокаріотів – ДНК утворює нуклеоїд. Дізнатись особливості її будови вченим
вдалося лише у середині ХХ століття.
Поштовхом до розкриття цієї біологічної загадки
стали дослідження американського вченого Ервіна Чаргаффа та його колег.
Правила Чаргаффа:
1.
Вміст аденіну рівний вмісту тиміну, а вміст гуаніну —
кількості цитозину: А=Т, Г=Ц.
2.
Кількість пуринів дорівнює
кількості піримідинів:
А+Г=Т+Ц.
3.
Кількість основ з 6 аміногруп дорівнює кількості основ з 6 кетогруп: А+Ц=Г+Т (Це правило слідує з першого). Разом з тим,
співвідношення частка Г+Ц (вміст ГЦ) може бути різним у ДНК різних видів. У одних переважають пари АТ, в
інших — ГЦ.
Проте лише через 3 роки, у 1953 році було остаточно встановлено особливості будови цієї молекули.
Конспектуємо у зошити:
1. ДНК- молекула з 2-х ланцюгів, сполучених водневими
зв’язками;
2. Залишок А завжди сполучається з Т
(2 водневі зв’язки) та залишок Г з Ц ( 3
водневі зв’язки ).
Така відповідність – комплементарність. (Фраза А ти
гуцулочка);
3. Два ланцюги закручуючись
утворюють спіраль закручену вправо (
діаметр ≈ 2нм ) – вторинна структура;
4. Третинна структура – суперспіраль
( ДНК + ядерні білки) утворює хромосоми у еукаріот та кільце нуклеоїду у прокаріот.
5. У клітинах про- та еукаріотів
молекула ДНК завжди має 2 ланцюги.
Властивості ДНК
1)
Здатність до денатурації,
ренатурації та деструкції.
2) Самоподвоєння – реплікація.
Функції ДНК
Основні – кодування, збереження та реалізація спадкової
інформації, передача її дочірнім клітинам під час розмноження.
·
Кодування: ген – одиниця спадковості
організмів. Це певна послідовність нуклеотидів, що кодує первинну будову білка,
де кожна амінокислота зашифрована трьома нуклеотидами.
Геном –
сукупність генів певної клітини. Він визначає належність до певного виду.
Геном
вірусів має лише до 100 структурних генів.
Прокаріоти
– є регуляторні і структурні гени та послідовності нуклеотидів, які нічого не
кодують.
Еукаріоти
– молекул ДНК у ядрі багато, тому гени
можуть багато разів повторюватись, є багато ділянок, що не кодують ознак,
велика кількість регуляторних генів. Структурні гени мають мозаїчну будову (ділянки Інтрони та Екзони)
·
Збереження: ДНК здатна відновлюватись за допомогою відповідних ферментів у
випадку пошкодження – репарація;
·
Реалізація: процес транскрипції –
синтез молекул РНК на матриці ДНК за принципом комплементарності.
Домашнє завдання: опрацювати конспект, параграф 7.
Одночасно в організмі людини
відбуваються мільйони різних хімічних взаємодій. Всі
ці реакції протікають при температурі, близькій до 37°С, і малих
коливаннях кислотності. В таких умовах хімічні реакції мали б тривати дуже
довго, а багато з них взагалі не мали б відбуватися. Однак в організмі всі
реакції обміну речовин протікають швидко, і деякі з них тривають мільйонні
частки секунди. Це відбувається завдяки участі в реакціях обміну речовин
ферментів.
Ферменти – це спеціальні
білкові молекули, що прискорюють протікання хімічних реакцій в організмі.
Ферменти також називають біологічними каталізаторами. В організмі людини
виявлено не менше 1000 ферментів, кожен з яких вибірково каталізує якусь
реакцію обміну речовин. Наприклад, фермент каталаза сприяє перетворенню
утворюваного в клітинах і дуже для них отруйного пероксиду водню у воду і
кисень. Сам фермент в реакціях участь не бере, але він здатний миттєво
запускати хімічний процес з дуже малими витратами енергії. При цьому однієї
молекули каталази достатньо, щоб за 1 с. утилізувати 10 тис. молекул токсичною
перекису.
Є дві гіпотези, що пояснюють,
як діють ферменти. Одна з них називається гіпотезою «ключа і замка», а
інша — гіпотезою «руки і
рукавички».
Згідно з періною, субстрат є «ключем», який точно
підходить до «замка» — ферменту. Найважливішою частиною «замка» є активний
центр. Саме з ним і зв'язується субстрат, оскільки форма субстрату відповідає
формі активного центру. Утворюється фермент-субстратний комплекс. Це
активований стан, який веде до утворення продуктів реакції. Продукти, що
утворилися, за формою вже не відповідають активному центру. Вони відділяються
від нього (надходять в оточуюче середовище), після чого активний центр, що
звільнився, може приймати нові молекули субстрату.
Згідно з гіпотезою «руки і рукавички» активний центр не
жорстко підходить до субстрату. Субстрат викликає якісь зміни в активному
центрі, як рукавичка дещо змінюється, будучи на ді-тою на руку. Цю гіпотезу
називають ще гіпотезою індукованої (тобто викликаної) відповідності.
Деякі чинники, що впливають на
активність ферментів:
Концентрація ферменту.
Концентрація субстрату.
pH-середовище.
Температура.
Інгібітори, активатори.
Зі збільшенням концентрації ферментів швидкість реакції
зростає. Якщо ця концентрація стала то зі збільшенням концентрації субстрату
швидкість реакції змінюється. Швидкість реакції також залежить від:
- pH- середовища. Для більшості
ферментів визначено оптимальне pH-середовище при якому вони максимально активні
(виняток - пепсин в шлунку pH 1,5-2,2).
-Температури – найважливіший фактор зміни швидкості
реакції. Оптимальна температура для реакції ферментів (приблизно
37°C).
Роль ферментів в організмі людини
Ферменти за рахунок своєї каталітичної
активності дуже важливі для нормальної роботи систем нашого організму. Тому
відсутність або порушення активності будь-якого ферменту може призвести до
захворювань, а іноді і до загибелі. Ферменти необхідні для:
- синтезу
білків;
- перетравлення
і засвоєння поживних речовин;
- реакцій
енергетичного обміну;
- м’язового
скорочення;
- нервово-психічної
діяльності;
- розмноження;
- процесів
виведення речовин з організму і т. д.
Для діагностики багатьох захворювань
людини застосовують визначення активності ферментів в крові, сечі,
спинномозковій рідині та інших структурах. Наприклад, аналізуючи ферменти в
плазмі крові, можна виявити вірусний гепатит, ранні стадії інфаркту міокарда,
захворювання нирок та ін.
Мета: практично виявити та дослідити різні
властивості ферментів та вплив на них різноманітних фізичних факторів.
Обладнання й матеріали:
пробірки, невеликі кубики сирої і вареної картоплі, гідроген пероксид з
холодильника, гідроген пероксид, що має кімнатну температуру, підручники і
зошити.
Хід роботи
В
даній роботі властивості всіх ферментів розглядаються на прикладі ферменту
пероксидази, який міститься в клітинах картоплі. В випадку контакту пероксидази
із гідроген пероксидом проходить розклад пероксиду на воду і кисень, який
виділяється в вигляді невеликих пухирців газу.
1.
Для початку візьміть 3 пробірки та помістіть в них невеликі кубики картоплі. В
перші 2 помістіть кубики сирої картоплі, а в 3-тю — вареної.
2.
Після чого залийте 1-шу пробірку розчином гідроген пероксиду, що перед цим
знаходився в холодильнику.
3.
Уважно спостерігайте виділяються пухирці газу чи ні. Зазначте інтенсивність
їхнього виділення.
4.
Залийте 2-гу та 3-тю пробірки розчином гідроген пероксиду, що має кімнатну
температуру.
5.
Уважно спостерігайте, виділяються пухирці газу чи ні. Відзначте інтенсивність
їхнього виділення.
6.
Зробіть відповідний висновок, в якому зазначте результати спостережень і
поясніть, яким чином вплинули низька температура і теплова обробка на роботу
ферменту пероксидази. (Внаслідок кипятіння
чи охолодження ферменти неактивні).
Домашнє завдання: опрацюйте конспект, параграф 5. Виконайте лабораторне дослідження, звіт по роботі оформіть у зошиті.
Вміст
білків в організмі людини:
§
у м'язах
- 80%,
§
в шкірі -
63%,
§
в печінці
- 57%,
§
в кістках
- 28%.
Класифікація білків
Склад Будова
Прості Складні Фібрилярні Глобулярні
1. Альбуміни
1.Фосфопротеїди
1.Кератин
1. Альбуміни
2. Глобуліни 2.
Ліпопротеїди
2.
Калоген
2. Глобуліни
3. Проламіни 3.
Нуклєпротеїди
3. Фібрин
4. Протаміни 4. Хромопротеїди
5. Гістони 5.
Металопротеїди
6. Глютеліни 6. Глікопротеїди
7. Протеїди
У
1810 р. вчені Ж. Гей-Люссик і Л. Біснор встановили елементарний склад білків.
Вони з'ясували, що до їх складу входять такі елементи: вуглець, водень,
кисень, азот, сірка.
За
хімічною природою білки - біополімери, мономерами, яких є амінокислоти -
відносно низькомолекулярні сполуки. В склад кожної амінокислоти входить
карбоксильна група (-СООН), яка надає молекулі кислотних властивостей,
аміногрупа (-NH2) надає властивостей основ, які приєднані до одного
і того ж атома вуглецю. До цього ж атома вуглецю приєднана і одна із багатьох
бокових груп (радикалів - "R").
Амінокислоти
поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти можуть синтезуватись в
організмі людини і тварини з продуктів обміну речовин.
Незамінні
амінокислоти не можуть синтезуватись в організмі в процесі обміну і повинні
надходить з рослинною їжею (лізин, триптофан, фенілаланін, мятіонін, треонін,
лейцин, ізолейцін, валін).
|
Амінокислоти |
|
|
Замінні |
Незамінні |
|
Глютамінова кислота,
аланін, аспаргін, цистеїн, цистін, гліцин, пролін, серін, тирозин |
Аргінін, гістидин,
фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізін, метіонін,треонін, триптофан, валін |
2. Особливості будови молекул білка
Білки - біополімери, мономерами яких є амінокислоти, які сполучаючись між собою
утворюють довгий ланцюг, який називають поліпептидом.
Молекули амінокислот мають
здатність з'єднуватись між собою так званими пептидними зв'язками, що виникають
внаслідок взаємодії групи -NH2 однієї молекули з групою - СООН
другої з виділенням води. Так утворюються лінійні полімери амінокислот - поліпептиди (білки).
Як приклад, розглянемо механізм
з'єднання амінокислоти (гліцин) з такою ж амінокислотою (гліцин):
Формула амінокислоти:
Просторова
конфігурація білків
|
Структура білка |
Просторова
конфігурація |
|
Первинна |
Послідовне,
лінійне сполучення залишків амінокислот за допомогою пептидних зв'язків.
Первинна структура представлена у вигляді довгого ланцюга. |
|
Вторинна |
спосіб упакування первинної структури в
альфа-спіраль або бета-шар. Альфа-спіраль виникає в результаті утворення
водневих зв`язків між групами -СО- та -NH, розташованих на різних витках
спіралі. Бета-шар утворюється в результаті формування водневих зв`язків між
СО-групами одного поліпептидного ланцюга та NH-групами іншого поліпептидного
ланцюга |
|
Третинна |
спосіб упакування альфа-спіралі у просторову
глобулу. Утворюється завдяки додатковим водневим зв`язкам,
гідрофільно-гідрофобним взаємодіям та ковалентним дисульфід ним зв`язкам
-S-S-, які виникають між двома молекулами цистеїну |
|
Четвертинна |
спосіб спільного упакування декількох
поліпептидних ланцюгів Повну
структуру гомоглобіну визначили Кендрю і Перуц. |
4. Властивості
білкової молекули: денатурація й ренатурація
Денатурація – втрата природної конфігурації білкової молекули та їнших біополімерів у
результаті нагрівання, хімічної обробки. Зумовлюється розривом нековалентних
(слабких) зв’язків у молекулі біополімера. Денатурація зумовлена втратою
біологічної активності. Може бути повною,
частковою, зворотною, незворотною.
Ренатурація – зворотний перехід молекули біополімера, наприклад білка або нуклеїнової
кислоти, з денатурованого (неактивного) стану в нативний (біологічно активний).
|
Чинники, які зумовлюють
денатурацію білків |
|
|
Хімічні |
Фізичні |
|
· Концентровані кислоти і
луги · Сполуки важких
металічних елементів · Органічні розчинники · Отрути рослинного і
тваринного походження · Сечовина у високих
концентраціях |
· Високі температури · Ультрафіолетове
опромінення · Рентгенівське й
радіоактивне опромінення · Механічний вплив,
наприклад, вібрація |
1. Характеристика води. Будова
Води в живих організмах міститься дуже багато. У більшості випадків вона
становить більше половини маси живого організму, а інколи її частка в організмі
становить 95–99 %. Усе це обумовлено надзвичайно великою роллю води для
життєдіяльності живих організмів. І таке значення обумовлене особливими
властивостями води, якими вона завдячує своїй будові.
Молекула води складається із двох атомів Гідрогену та одного атома
Оксигену. Ці атоми утворюють полярні полюси молекули (позитивний полюс - атоми
Гідрогену, а негативний полюс - атом Оксигену). Існування полюсів робить
можливим утворення водневих зв’язків, які дозволяють молекулам води утворювати
між собою та з іншими речовинами різноманітні комплекси. Подібні комплекси
молекул суттєво підвищують температури кипіння і танення води (порівняно зі
схожими молекулами) та збільшують її теплоємність. Вони ж таки роблять воду
дуже гарним розчинником та сприятливим середовищем для перебігу цілого ряду
реакцій.
2. Властивості води.
Найважливішими для живих організмів властивостями води можна назвати такі:
1. Вода є універсальним розчинником для полярних і неполярних
речовин, які мають заряджені ділянки
2. Вода здатна утворювати
агрегатні групи молекул між своїми молекулами та з молекулами інших речовин. Це
значно посилює силу поверхневого натягу (когезія) , що дозволяє воді підійматися по
капілярах ґрунту та судинах рослин
3. Через наявність між молекулами
води водневих зв’язків її випаровування потребує великої
кількості енергії, а в разі її замерзання виділяється тепло. Тому наявність на
нашій планеті води у трьох агрегатних станах значно пом’якшує її клімат.
Крім того, багато організмів використовує випаровування води за умов
високих температур для охолодження свого організму.
4. Вода перебуває в трьох агрегатних станах
5. Адгезія (проникає по порам)
6. Найбільшої густини вода досягає за 4 °С. Лід має меншу густину, ніж вода.
Тому взимку він розміщається на поверхні водойм і захищає організми, які в них
живуть, від переохолодження.
7. Теплопровідність
8. Здатність до іонізації
3. Значення води для живих організмів
- Через те що вода в рідкому стані все ж таки не має жорсткої внутрішньої
структури, тепловий рух молекул призводить до постійного перемішування молекул
водного розчину. Це явище називають дифузією. Унаслідок дифузії
концентрації розчинених речовин у різних частинах розчину вирівнюються.
- Наявність у живих організмах біологічних мембран призводить до появи
явища осмосу. Унаслідок того, що біологічні мембрани є
напівпроникними, через них не можуть проходити великі органічні молекули, але
можуть проходити молекули води. У випадку, коли концентрація великих молекул по
різні боки мембрани є різною, молекули води починають інтенсивно переміщуватися
на той бік, де концентрація розчинених речовин є вищою. Унаслідок цього й
виникає надлишок речовин по один бік мембрани, що можна спостерігати у вигляді
осмотичного тиску. Осмотичний тиск є дуже важливим для живих організмів.
Завдяки йому виникає тургор (пружність рослинних тканин) та відбувається
клітинний транспорт.
- Регулювання теплового режиму
- Забезпечує протікання біохімічних процесів
- Регулювання теплового режиму
- Транспорт речовин
4. Елементний склад живих організмів
Всього – 120. В живих організмах бл.
80. Різні за важливістю
б) Мікроел-ти: 30 мікроелементів є
життєво-необхідними для рослин та тварин (Fe, Cu, Mn, Zn, Mo, Co, I, Se, Br, F, As)
в) ультрамікроелементи (Se, U, Hg, Ra, Au, Ag): їх зміст в
живу речовину дуже незначно (менше 001%), а фізіологічна роль для більшості з
них не розкрита.
Немає коментарів:
Дописати коментар